《生物化学》教学大纲

    （8年制临床医学专业）

  

课程代码：25205

课程负责人：喻 红

课程中文名称：生物化学

课程英文名称：Biochemistry

课程类别：必修

课程学分数：5+1.5

课程学时数：理论90 实验54

授课对象： 8年制临床医学专业

本课程的前导课程：医学基础化学、医学有机化学、细胞生物学

 

一、教学目的与基本要求

生物化学是研究生物体分子结构与功能、物质代谢过程和调节以及遗传信息在体内传递的分子基础与调控规律，从分子水平探讨生命现象的化学本质的学科。

医学生物化学课程是以人体为对象，着重讲述体内生物大分子的结构特性、重要功能及理化性质； 糖、脂类、氨基酸等物质的代谢过程及调节；基因信息的传递过程以及疾病过程中的生物化学与分子生物学相关问题，为医学各专业的学生深入认识各种生理过程的化学本质和病理过程的分子机制及以后的临床诊断与治疗打下基础。

通过生物化学课程学习，学生将能够：

1．描述生物体(主要是人体)内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。

2．解释生物体(主要是人体)内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与功能的关系。

3．初步运用生物化学知识论述或解释与人类健康、疾病相关的医学实践问题。

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 二、课程内容与学时分配：

 

内         容	学      时
一、蛋白质的结构与功能	6
二、核酸的结构与功能	4
三、酶（含十八章的维生素）	6
四、糖代谢	7
五、脂类代谢	8
六、生物氧化	4
七、氨基酸代谢	8
八、核苷酸代谢	3
九、物质代谢联系与调节	3
十、DNA的生物合成	5
十一、RNA的生物合成	4
十二、蛋白质的生物合成	5
十三、基因表达调控	5
十四、基因重组与基因工程	4
十五、细胞信息传导	5
十六、血液的生物化学	3
十七、肝的生物化学	4
十九、糖蛋白、蛋白多糖和细胞外基质	3
二十、癌基因、抑癌基因与生长因子	3

 

第一章 蛋白质结构与功能

教学目的要求：

1. 熟悉蛋白质多肽链的分子组成及氨基酸的理化性质；

2. 掌握蛋白质的分子结构；

3．掌握蛋白质结构与功能的关系并能举例说明；

4．熟悉蛋白质的理化性质及常用分离纯化方法；

5．了解多肽链中氨基酸序列及蛋白质空间结构测定的常用方法及其原理。

教学内容：

• 蛋白质的分子组成
• 蛋白质的分子结构 
• 蛋白质结构与功能的关系 
• 蛋白质的理化性质及分离纯化 

重点讲授：蛋白质多肽链的分子组成及氨基酸的理化性质，蛋白质的分子结构，蛋白质结构与功能的关系，蛋白质组学的概念、蛋白质的理化性质及常用分离纯化方法。

 

• 核酸的结构与功能

教学目的要求：

1．熟悉核酸的化学组成及一级结构；

2. 掌握DNA的空间结构与功能；

3．熟悉RNA的结构与功能；

4．熟悉核酸的理化性质、变性、复性及其应用；

5．了解核酸酶。

教学内容：

• 核酸的化学组成及一级结构
• DNA的空间结构与功能
• RNA的结构与功能 
• 核酸的理化性质、变性和复性及其应用
• 核酸酶

重点讲授：核酸的一级结构；DNA的二级结构，三种主要RNA的结构与功能，核酸的理化性质、变性、复性与分子杂交。

 

• 酶

教学目的要求：

1. 掌握酶分子的结构与功能 ；

2. 熟悉酶促反应的特点与机制 ；

3．掌握酶促反应动力学；

4．熟悉酶的调节；

5．了解酶的命名与分类；酶与医学的关系。

教学内容：

• 酶的分子结构与功能
• 酶促反应的特点及机制
• 酶促反应的动力学
• 酶的调节
• 酶的命名与分类原则
• 酶与医学的关系

重点讲授：酶分子的组成、活性中心，酶促反应动力学，酶活性的调节

 

• 糖代谢

教学目的要求：

1．了解糖的生理功能、消化吸收及代谢概况；

2．掌握糖酵解及糖的有氧氧化的过程、调节及其生理意义；

3．熟悉磷酸戊糖途径的反应过程、调节及其生理意义；

4．掌握糖原合成、分解及其调节

5．掌握糖异生的反应过程、调节及其生理意义；

6．熟悉血糖及其调节

教学内容：

• 概述
• 糖的无氧分解 
• 糖的有氧氧化
• 磷酸戊糖途径
• 糖原合成、分解及糖异生
• 糖异生
• 血糖及其调节

重点讲授：糖酵解、有氧氧化的过程、调节及其生理意义；糖原合成、分解及其调节；糖异生的反应过程、调节及其生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义，机体血糖水平的调节。

 

• 脂类代谢

教学目的要求：

1．了解不饱和脂肪酸的命名与分类、脂类的消化、吸收；

2．熟悉甘油三酯的合成与分解代谢；脂酸的合成代谢；了解多不饱和脂肪酸重要衍生物的合成及其功能

3．熟悉磷脂的分类、甘油磷脂的代谢，了解鞘磷脂的代谢；

4．掌握胆固醇的合成及转化；

5．掌握血浆脂蛋白分类、组成及代谢。

教学内容：

第一节 不饱和脂酸的命名及分类

第二节 脂类的消化和吸收

第三节 甘油三酯代谢

第四节 磷脂的代谢

第五节 胆固醇代谢 

第六节 血浆脂蛋白代谢

重点讲授：甘油三酯的分解代谢，胆固醇的合成调节及转化，血浆脂蛋白分类、组成及代谢途径。

 

第六章  生物氧化

教学目的要求：

1．熟悉生物氧化概念及特点；掌握呼吸链的组成和排列顺序；

2．掌握氧化磷酸化的概念和偶联部位，熟悉氧化磷酸化的机制及影响因素；

3．掌握ATP在能量代谢中的地位

4．熟悉线粒体内膜NADH转运,了解腺苷酸及线粒体蛋白质的转运；

5．熟悉其他氧化体系   

教学内容：

第一节 生成ATP的氧化体系

第二节 其他氧化体系

重点讲授：呼吸链的组成和排列顺序；氧化磷酸化的概念、偶联部位及影响因素；ATP在能量代谢中的地位，胞浆－线粒体内NADH的转运。

 

第七章  氨基酸代谢

教学目的要求：

1．熟悉蛋白质的营养作用；了解蛋白质的消化、吸收及腐败；

2．掌握氨基酸的转氨基、脱氨基作用；a-酮酸的代谢

3．掌握体内氨的来源、转运，尿素的生成；

4．掌握氨基酸的脱羧基作用、一碳单位的代谢，熟悉甲硫氨酸、半胱氨酸与胱氨酸、芳香族氨基酸、支链氨基酸的代谢。

教学内容：

• 蛋白质的营养作用
• 蛋白质的消化、吸收与腐败
• 氨基酸的一般代谢 
• 氨的代谢 
• 个别氨基酸的代谢

重点讲授：氨基酸的转氨基、脱氨基作用，a-酮酸的代谢；体内氨的来源、转运，尿素的生成，一碳单位的代谢与生理功用。

 

第八章 核苷酸代谢

教学目的要求：

1. 熟悉嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成和补救合成途径及抗代谢物；

2．了解核苷酸分解代谢的终产物。

教学内容：

• 嘌呤核苷酸代谢
• 嘧啶核苷酸代谢

重点讲授：两类核苷酸的从头合成和补救合成途径及抗代谢物的作用机理。

 

第九章 物质代谢的联系与调节

教学目的要求：

1. 了解物质代谢的特点；熟悉物质代谢的相互联系；
2. 了解组织、器官的代谢特点及联系
3. 掌握细胞水平的代谢调节
4. 了解激素和整体水平的代谢调节

教学内容：

• 物质代谢的特点
• 物质代谢的相互联系
• 组织、器官的代谢特点及联系
• 代谢调节

重点讲授：糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系，细胞水平的代谢调节

 

第十章   DNA的生物合成

教学目的要求：

1．熟悉DNA半保留复制、半不连续复制等基本特征；掌握DNA复制的酶学和拓扑学变化；

3．掌握DNA复制基本过程；

4．熟悉逆转录、滚环复制及D环复制;

5．熟悉DNA损伤与修复。

教学内容：

• 复制的基本规律
• DNA复制的酶学和拓扑学变化
• DNA生物合成过程
• 逆转录和其他复制方式
• DNA损伤与修复

重点讲授：DNA复制的基本规律；DNA复制的酶学及DNA合成的基本过程；逆转录合成cDNA的意义，DNA损伤与修复与医学疾病的关系。

 

第十一章   RNA的生物合成

教学目的要求：

1. 掌握转录与复制的异同；
2. 掌握转录的模板和RNA聚合酶的特点；
3. 熟悉原核与真核生物转录过程的特点；
4. 掌握真核生物mRNA的转录后加工，熟悉tRNA、rRNA的转录后加工；
5. 熟悉核酶的概念、结构特点及意义。

教学内容：

• 转录的模板和酶
• 转录过程
• 真核生物的转录后修饰

重点讲授：转录概念及其与复制的区别；转录模板和RNA聚合酶的特点；原核与真核生物转录过程的差别，真核生物mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工，核酶研究的意义；

 

第十二章   蛋白质的生物合成

教学目的要求：

1. 掌握三种RNA在蛋白质生物合成中的作用；
2. 熟悉原核生物蛋白质生物合成的过程，了解真核生物蛋白质生物合成的过程；
3. 熟悉蛋白质合成后加工和输送；
4. 了解蛋白质生物合成的干扰和抑制机制。

教学内容：

第一节 蛋白质生物合成体系

第二节 蛋白质生物合成过程

     第三节 蛋白质生物合成后加工和输送

第四节 蛋白质生物合成的干扰和抑制

重点讲授：三种RNA在蛋白质生物合成中的作用；蛋白质生物合成过程及合成后加工和输送。

 

第十三章   基因表达调控

教学目的要求：

1. 熟悉基因表达的基本概念、特点、方式及生物学意义；
2. 掌握基因表达调控的基本原理；
3. 掌握原核生物、真核生物基因表达调控；

教学内容：

第一节 基因表达调控基本概念与原理

第二节 基因表达调控基本原理

第三节 原核基因表达调控

第四节 真核基因表达调控

重点讲授：基因表达的概念、特点、方式及生物学意义；原核生物基因表达调控的基本原理； 真核生物基因表达调控的特点。SiRNA和microRNA 的调控作用。

 

第十四章  基因重组与基因工程

教学目的要求：

1. 了解自然界的基因转移与重组，重组DNA技术与医学的关系；

2. 掌握重组DNA技术的相关概念、基本原理及操作步骤。

教学内容：

第一节 DNA的重组

第二节 重组DNA技术

第三节 重组DNA技术与医学的关系

重点讲授：重组DNA技术的相关概念、基本原理及操作步骤。

 

第十五章  细胞信息转导

教学目的要求：

1. 熟悉细胞间信息物质和细胞内信息分子的概念和种类；
2. 掌握受体的概念、分类、作用特点及机制；
3. 掌握膜受体介导的信息转导途径；
4. 了解信息转导途径的交互联系；信息传导与疾病。

教学内容：

第一节 信息物质

第二节 受体

第三节 信息传导途径

第四节 信息传导途径的相互交互联系

第五节 信息传导与疾病

重点讲授：受体的概念、分类、作用特点及机制；信息传导途径。

 

第十六章  血液的生物化学 

教学目的要求：

1. 掌握血浆蛋白质的分类、性质和功能；
2. 掌握红细胞的代谢特点；
3. 了解白细胞的代谢特点。

教学内容：

第一节 血浆蛋白

第二节 血液凝固

第三节 血细胞代谢

重点讲授：血浆蛋白质的分类、性质和功能；红细胞的代谢特点。

第十七章  肝的生物化学

教学目的要求：

1. 熟悉肝在物质代谢中的作用；
2. 掌握生物转化的概念、反应类型及影响因素；
3. 掌握胆汁酸的代谢及其作用；
4. 掌握胆红素的代谢与黄疸。

教学内容：

第一节 肝在物质代谢中的作用

第二节 肝的生物转化作用

第三节 胆汁与胆汁酸的代谢

第四节 胆红素的代谢与黄疸

重点讲授：生物转化的概念、反应类型及影响因素；胆汁酸的代谢及其作用；胆红素的代谢与黄疸。

 

第十八章  维生素与微量元素（维生素结合酶学，选择讲授）

教学目的要求：

掌握维生素的概念和分类；熟悉维生素的生化作用及缺乏症；了解微量元素的概念和主要作用。

教学内容：

• 脂溶性维生素
• 水溶性维生素
• 微量元素

重点讲授：维生素的概念和分类，B族维生素与辅酶

 

第十九章  糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质

教学目的要求：

1. 掌握糖蛋白、蛋白聚糖的概念；熟悉糖蛋白、蛋白聚糖的结构、生物合成和功能；
2. 了解细胞外基质的概念、组成、结构特点及功能。

教学内容：

第一节 糖蛋白

第二节 蛋白聚糖

第三节 细胞外基质

重点讲授：糖蛋白、蛋白聚糖的概念；糖蛋白和蛋白聚糖的基本结构和功能。

 

第二十章  癌基因、抑癌基因与生长因子

教学目的要求：

1. 掌握癌基因、抑癌基因与生长因子的概念；
2. 熟悉癌基因、抑癌基因与生长因子的作用机制。

教学内容：

第一节 癌基因

第二节 抑癌基因

第三节 生长因子

重点讲授：癌基因、抑癌基因与生长因子的概念、种类与功能；

 

第二十一章  基因诊断与基因治疗（自学）

教学目的要求：

1. 掌握基因诊断和基因治疗的概念及常用技术方法；
2. 了解基因治疗的基本程序；基因诊断和基因治疗的应用。

教学内容：

第一节 基因诊断

第二节 基因治疗

重点讲授：基因诊断和基因治疗的常用技术方法

第二十二章  常用分子生物学技术的原理及其应用（自学）

教学目的要求：

1. 掌握分子杂交与印迹技术的原理及应用
2. 掌握PCR技术的原理及应用
3. 了解核酸序列分析的常用方法及其原理；
4. 熟悉基因文库的概念、种类及作用；
5. 熟悉疾病相关基因的克隆策略；
6. 了解转基因技术、核转移技术和基因剔除技术的概念和原理；
7. 了解生物芯片技术；了解酵母双杂交技术的基本原理及其应用

教学内容：

第一节 分子杂交与印迹技术

第二节 PCR技术的原理及应用

第三节 核酸序列分析

第四节 基因文库

第五节 疾病相关基因的克隆与鉴定

第六节 遗传修饰动物模型的建立及应用

第七节 生物芯片技术

第八节 蛋白质相互作用研究技术

重点讲授：分子杂交与印迹技术的原理及应用，PCR技术的原理及应用

 

第二十三章  基因组学与医学（自学）

教学目的要求：

掌握基因组学的概念和范畴；了解基因组学与医学的关系。

教学内容：

第一节 基因组学

第二节 基因组学与医学的关系

重点讲授：基因组学的概念和范畴；

 

三、教材与参考书

教材：《生物化学》（第七版），人民卫生出版社，查锡良主编，2008年6月出版

参考书：

1. 《生物化学Biochemistry》（双语教材，第一版）人民卫生出版社，魏晓东著， 2009年出版
2. 《Biochemistry》（第一版）吉林科学技术出版社，赵宝昌、燕秋著， 2004年出版
3. 《真核生物转录调控—概念、策略与方法》（第一版）科学出版社，M.凯里、ST.斯梅尔著，2002年出版
4. Harper 's illustrated biochemistry 27^th edition. Robert K Murray et al. Published by Mc Graw Hill.

 

四、考核方式

理论评分办法：计100分 

平时考察、讨论30％，期终试卷考查：70％。

 

 

《生物化学》实验教学大纲(医学专业)

   

课程代码：25205

课程负责人：喻 红

课程中文名称：生物化学

课程英文名称： Biochemistry

课程类别：必修

课程学分数：1.5 学分

课程学时数：实验时数54

面向专业：临床医学（八年制）

本课程的前导课程：医学基础化学、医学有机化学、细胞生物学

 

一、实验教学目的和基本要求

生物化学是一门实验科学,它运用化学的方法和手段来研究生物有机体的物质组成及变化。随着现代科学技术的发展，各种先进的手段愈来愈被广泛地应用于生物化学研究中。生物化学实验教学是医学人才培养的重要基础课程，是医学生实验技能与素质培养不可缺少的一个重要环节。生物化学实验是生物化学教学中不可缺少的实践环节，本实验教学的主要目的是给予学生生物化学实验的基本方法与技术的初步训练，使学生巩固和加强课堂所学的基础理论知识，掌握生物化学技术的基本理论与操作，同时了解生物化学技术在医学研究领域的应用，更重要的是在实验中培养学生的科学分析问题和解决问题的能力，养成严肃认真、实事求是的科学态度，培养学生的创新精神和创新能力。由于生物化学的新技术新方法层出不穷，本课程将根据学科的发展，介绍新的知识与技术。

教学的基本要求：

生物化学实验教学以学生在实验室实践为主,发挥学生的主体作用，教师只作必要的实验原理和注意事项的讲解，并注意引导学生拓展所学的内容，通过实验内容的学习了解生物化学技术的原理和操作要点，并注意培养学生的实践能力和创新能力。

1．熟悉和掌握一般生物化学实验中最常用的分离分析方法以及相应仪器的使用, 了解、掌握各种实验技能、技术、手段和方法，使学生受到生物化学实验技能训练。

2．培养学生分析问题解决问题的能力以及独立思考和独立工作的能力，学会联系理论知识进行独立设计和实验，仔细观察和分析实验现象，正确处理数据及解释现象，从中得出科学的结论。

3. 培养严谨科学的工作态度和作风，培养创新能力，为学习其他课程和今后从事医学领域的科研打下坚实的基础。

二、主要仪器设备

电冰箱   气浴恒温振荡器   721分光光度计  紫外可见分光光度计  电热三用水箱  电子天平 紫外透射反射分析仪   微量加样器（10ul， 100ul, 500ul,1000ul）   台式高速离心机   PCR仪   电泳仪  水平电泳槽  垂直电泳槽    压力蒸气灭菌器   隔水式恒温培养箱  微波炉  磁力搅拌器  电动搅拌机  电磁炉 恒温水浴锅  电热鼓风干燥箱 部分收集器  蠕动泵  多功能酶标仪

 

三、实验课程内容与学时分配

实验课程内容与学时分配表

序号	实验项目 名称	实验要求	学时	实验属性	每组人数	指导 教师	已开/未开
1	吸光光度法的概述；吸收光谱曲线的绘制 紫外分光光度法及Lowry法对蛋白质含量的测定	掌握实验室规则和常用生物化学仪器名称，熟悉各种常用生物化学仪器的正确操作及一般维护。掌握吸光光度法的原理。掌握分光光度法测物质吸收光谱的方法，绘制吸收光谱曲线。了解蛋白质含量测定的方法。掌握Lowry法蛋白质定量的基本原理及方法。掌握紫外分光光度法测定蛋白质含量。	5	基础	24	生化系全体教师	已开
2	电泳技术基本原理及其影响因素概述； 血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳	掌握电泳法的基本原理及其主要影响因素。掌握醋酸纤维薄膜电泳分离血清蛋白的方法	4	基础	24	生化系全体教师	已开
3	层析法的分类与基本原理概述； 凝胶层析分离血红蛋白与鱼精蛋白 离子交换层析分离混合氨基酸	熟悉层析法分类与基本原理。掌握凝胶层析分离蛋白质的基本原理及应用。 熟悉离子交换层析基本原理及应用。掌握氨基酸的离子交换层析操作技术。	5	基础	24	生化系全体教师	已开
4	核酸分离纯化及鉴定分析 外周血白细胞DNA提取(NaI法) DNA紫外分析及琼脂糖凝胶电泳鉴定	核酸分离纯化的基本原理和选择方法。以NaI法提取外周血白细胞DNA为例，掌握基本流程与方法，及DNA的定性定量及鉴定方法	6	综合实验	24	生化系全体教师	已开
5	酶学研究： 血清乳酸脱氢酶(LDH)的综合分析：血清LDH活性及LDH同工酶酶谱分析(琼脂糖凝胶电泳法)； 底物浓度对酶活性的影响——碱性磷酸酶Km值的测定（双倒数法）； 工程菌中表达外源GST酶蛋白的Western Blotting鉴定, GST酶蛋白的亲和层析纯化及SDS-PAGE鉴定蛋白纯度及基本性质； 酶法分析的临床意义：酶学终点测定法对血糖、胆固醇含量的测定；血清谷-丙转氨酶(ALT)活性测定法；	涉及一系列的酶学分析方法，掌握酶活性测定、同工酶谱分析、酶促反应动力学研究、酶蛋白的高效分离纯化及鉴定、酶在医学上的应用；吸光光度法、电泳及层析在酶学分析的应用	5 ＋ 4 ＋ 9 ＋ 6 ＋ 6	综合分析、系统实验	24	生化系全体教师	已开
6	实验总结，设计性实验分析	以血液或工程菌中某一蛋白质的分离纯化及分析为主线，让学生设计实验方案，并总结讨论，以巩固和加深对生化基本实验技术的认识与掌握，培养学生独立设计和解决问题的能力	4	综合	24	生化系全体教师	已开

四、教材与参考书

教材：《医学生物化学实验技术》（第一版），武汉大学出版社，汪炳华主编，2002年出版

参考书：

1. 《蛋白质电泳实验技术》（第二版），科学出版社，郭尧君主编，2005年出版
2. 《生物分子科学实验技术》（第一版）湖南科学技术出版社Rob Reeb et al著，王小菁、李德红、孟祥春等译2001年出版
3. 《生物化学实验》（第一版）化学工业出版社， 董晓燕主编，2003年出版
4. 《分子生物学与蛋白质化学实验方法》（第一版）化工出版社，斯潘格勒著。2006年出版
5. 《蛋白质技术手册》（第二版）科学出版社，汪家政，范明主编，2001年出版
6.  《基因组学与基因表达、蛋白质组学，蛋白质重组与蛋白质工程》（第一版）科学出版社David P Clark，Nanette J Paazdernik. 2009年出版
7. 《蛋白质生物化学与蛋白质组学》（第一版）科学出版社Hubert Rehm主编，2007年出版
8. 《分子克隆实验指南》（第三版）科学出版社J.萨姆布卢克等著，黄培堂译. 2002年出版.
9. 《疾病蛋白质组学》（第一版）化工出版社.陈主初，肖志强主编，2006年出版

五、考核方式

实验评分办法：计100分  (实验报告10%，平时考查20％， 期末考试70%）

平时考查：占实验成绩的30%。包括实验出勤率，实验技能、实验总结，设计性实验分析。